З клінічної біохімії (для студентів фармацевтичного факультету 4 курсу спеціальності «Клінічна фармація»)



Сторінка5/14
Дата конвертації05.11.2016
Розмір2.51 Mb.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14

Приклади тестів

1. Для розділення білків на фракції використовують такі методи дослідження:

А. Люмінесцентний аналіз

В. Електрофорез

С. Іонообмінну хроматографію


D. Полярографію

Е. Імуноферментний аналіз

2. У біохімічних дослідженнях при діагностиці захворювань та оцінці ефективності дії фармпрепаратів часто використовують методи, які грунтуються на:

А. Вимірюванні інтенсивності зміни світлового потоку

В. Вимірюванні поглинання видимої частини спектру

С. Оцінці ступеня мутності досліджуваного розчину

D. Визначенні інтенсивності флюоресценції розчинів

Е. Розділенні заряджених частинок в електричному полі

3. У клініці для парантерального харчування використовують фармпрепарати гідролізату білків. Повноцінність гідролізатів визначається наявністю незамінних амінокислот. Вкажіть яким методом можна розділити суміш амінокислот:

А. Хроматографією

В. Імуноелектрофорезом

С.Полярографією

D. Інфрачервоною спектроскопією

Е. Імуофермантним аналізом

4. Укажіть хроматографічні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:

А. Гель - фільтрація

В. Радіоімунний аналіз

С. Флуорисцентний аналіз

D. Полярографія

Е. Імуноферментний аналіз

5. Важлива роль в окисно–відновних реакціях організму належить трипептиду глутатіону. Яким методом можна виявити наявність SH – групи в цій сполуці?

А.Полярографією

В. Електрофорезом

С. Хроматографією

D. Гель-фільтрацією

Е. Фотоелектроколорименрією

6. На фармацевтичному підприємстві випускається розчин ферменту (фібринолізин) для довенного введення. Який метод для очистки ферменту можна використати?

А. Діаліз

В. Хроматографію

С. Седиментацію

D. Електрофорез

Е. Імуноферментний аналіз

7. Для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин може бути використаний метод:

А. Седиментації

В. Полярографії

С. рН–метрії

D. Фотоколориметрії

Е. Хроматографії

8. При обстеженні хворого встановлено підвищення в крові активності однієї з ізоформ лактатдегідрогенази. За допомогою якого методу можна розділити ці форми?

А. Електорофорезу

В. Радіоізотопного методу

С. Центрифугування

D. Хроматографії

Е. Поляриметрії


9. Лікар скерував хворого на цукровий діабет у біохімічну лабораторію для визначення рівня цукру в крові. При оцінці отриманих результатів, яка можлива помилка?

А.Систематична

В. Аналітична

С. Випадкова


D. При інтерпретації результатів

Е. Перед проведенням дослідження

10. У якому біологічному матеріалі найбільш доцільно проводити визначення активності каталази?

А. Сечі


В. Цільній крові

С. Гепаринізованій крові

D. Сироватці крові

Е. Еритроцитах



Ситуаційні задачі

  1. Вкажіть оптичний метод за допомогою якого можна визначити активність каталази в крові. Поясніть принцип на якому він грунтуюється.

  2. Вкажіть електорохімічний метод за допомогою якого можна визначити активність каталази крові. Поясніть принцип на якому він грунтується.

  3. Визначена активність каталази в досліджуваній крові пацієнта значно нижча від норми . Для яких патологічних станів це характерно ?

  4. Пояснити, який фермент присутній у білогічному матеріалі, якщо при додаванні до нього розчину Н2О2 відбувається виділення міхурців кисню.

  5. У крові активність каталази значно перевищує норму. Вказати можливі причини такого стану.


Індивідуальна самостійна робота студентів

Теми для реферативних доповідей:

  1. Характеристика сучасних оптичних методів дослідження, що використовуються в фармації.

  2. Характеристика сучасних електрохімічних методів дослідження та їх застосування в фармакології.

  3. Характеристика хроматографічних методів дослідження та їх використання в фармації.

  4. Принцип методу та використання в медицині ланцюгової полімеразної реакції.

  5. Значення для медицини імуно-хімічних методів дослідження

Література

  1. Біологічна хімія /Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. //Харків: Основа. Видавництво НФаУ, 2000.- 608 с.

  2. Біологічна хімія. Тести та ситуаційні задачі. / За ред. О.Я. Склярова. – К. : ВСВ «Медицина», 2010. – С. 7 – 36.

  3. Біохімічні показники в нормі і при патології. Довідник / За ред.. Склярова О.Я – К.: «Медицина» , 2007. – 318с.

  4. Губський Ю. І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. С. –36 – 40.

  5. Практикум з біологічної хімії / За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – С. 3 – 24.

  6. Клінічна біохімія / За ред. Склярова О.Я. – Київ: Медицина, 2006. С . 11-28.

  7. Клінічна біохімія. Навчальний посібник / За ред. проф. О.П. Тимошенко. – Київ: Професіонал, 2005. – 292 с

  8. Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П. Основы общей патологии. Часть 2. Основы патохимии (Учебное пособие для студентов медицинских вузов). – СПб.: ЭЛБИ, 2000. – 688 с.

  9. Камышников В.С. Справочник по клинико- биохимической лабораторной диагностике. В 2 т. т. І. – М.: Беларусь, 2000.- 495 с.

  10. Строев Е.А., Макарова В.Г., Песков Д.Д., Борискина М.А. и др. Патобиохимия / Под ред. Е.А.Строева, В.Г. Макаровой, Д.Д. Пескова .-М.: ГОУ ВУНМЦ, 2002. – 234 с.

  11. Цыганенко А.Я., Жуков В.И., Мясоедов В.В., Завгородний И.В. Клиническая биохимия. М.: Триада-Х, 2002. – 504 с.

  12. A.Gaw, R.A. Cowan, M.J. Stewart, J. Sheperd. Clinical Biochemistry. – Edinburg: Churchill Livingstone. – 1999. – 166 Р.

Тема №2. КЛІНІКО - БІОХІМІЧА ОЦІНКА БІЛКОВОГО ОБМІНУ

Мета заняття. знати основні біохімічні показники білкового обміну і правильно інтерпретувати отримані результати.

Актуальність теми. Обмін білків займає центральне місце в метаболізмі речовин в організмі людини. Біохімічні показники білкового обміну є чутливими до різноманітних патологічних змін, тому використовуються для діагностики, моніторингу лікування та профілактики захворювань. Вміння правильно інтерпретувати результати досліджень має важливе значення при встановленні діагнозу й проведенні лікування.



Конкретні завдання:

  • Вміти розділити білки сироватки крові методом висолювання на фракції.

  • Кількісно визначити білок біуретовим методом на фотоелектроколориметрі.

  • Кількісно визначити в сироватці крові карбоксигемоглобін.

  • Визначити наявність порфобіліногену в сечі за реакцією з п-диметиламінобензальдегідом (ДАБ).

Теоретичні питання

  1. Зміни травлення білків при патології органів травної системи (виразкова хвороба, панкреатит, коліт ). Вікові особливості травлення білків.

  2. Біохімічні основи білкового голодування. Роль амінокислот у парентеральному харчуванні.

  3. Роль кишкової флори в метаболізмі білків і амінокислот.

  4. Причини порушення обміну білків.

  5. Порушення внутрішньоклітинного обміну амінокислот. Біохімічні основи спадкового порушення обміну амінокислот (фенілкетонурія, алкаптонурія, гістидинемія, альбінізм тощо).

  6. Білковий коефіцієнт, клінічне значення його визначення.

  7. Клінічна інтерпретація результатів визначення загального білка і білкових фракцій крові. Гіпо-, гіпер-, дис.- та парапротеїнемії, їх причини.

  8. Білки гострої фази запалення. Протеїнурія при патології сечовидільних органів.

  9. Залишковий азот крові, діагностичне значення його визначення.

  10. Азотемії, види, причини виникнення.

  11. Порушення обміну сечовини, аміаку, креатиніну. Інтерпретація отриманих результатів.

  12. Порушення обміну порфіринів та їх клініко-біохімічна характеристика.

  13. Порушення обміну пуринових та піримідинових нуклеотидів (подагра, ксантинурія, оратацидурія).



Блок інформації

Порушення травлення білків. Вивчення складу шлункового соку має значення при захворюваннях шлунка (гастритах, виразках, раку тощо).

В основі виникнення порушення травлення білків лежить генетично зумовлена або набута недостатність вироблення травних ферментів.

Набуті ензимопатії спостерігаються при хронічних ентеритах, хворобі Крона, виразці шлунка або тонкої кишки, панкреатиті, гепатиті, цирозі печінки, при захворюваннях органів ендокринної системи (діабет, гіпертиреоз), а також при застосуванні деяких лікарських засобів (антибіотики, цитостатики) і променевій хворобі.

Біосинтез деяких ферментів порушується при нестачі коферментів, до складу яких входять водорозчинні вітаміни. Це може бути пов’язано з наявністю в харчових продуктах антивітамінів, які руйнують або витісняють вітаміни з молекул ферментів. Наприклад, антагоністом нікотинової кислоти є ніацитин, виділений з кукурудзи, піридоксину- лінатин, міститься в насінні льону.

Забруднення харчових продуктів солями важких металів (ртуть, свинець, миш’як), пестицидами, які реагують з SH- групами білкових молекул, гальмують біосинтез ферментів.

В залежності від виду травлення розрізняють недостатність порожнинного, пристінкового (мембранного) і внутрішьоклітинного травлення.

При порушенні порожнинного травлення виникає некомпенсоване зниження секреторної функції шлунка, кишечника, підшлункової залози, жовчовиділення. Суттєву роль в його виникненні відіграє порушення рухової функції шлунково- кишкового тракту: застій вмісту в результаті спазму, стенозу, або стиснення кишки.

В результаті цього утворюються такі токсичні продукти як індол, скатол, аміак, які подразнюють слизову оболонку кишки, викликають інтоксикацію організму. Особливо небезпечне надмірне харчове перевантаження в поєднанні з психічними і фізичними перенапруженнями, переохолодженням, перегріванням, тобто факторами, які гальмують секреторну функцію травних залоз.

Недостатність пристінкового травлення – характерний признак хронічних захворювань тонкої кишки, виникають дистрофічні і склеротичні зміни слизової оболонки, змінюється кількість й структура мікроворсинок.

Порушується травлення білків при виразковій хворобі та панкреатитах.

Виразковий процес в шлунку та дванадцятипалій кишці є кінцевим етапом складного захворювання, в патогенез якого включені центральна нервова система, ендокринна система, біогенні аміни та поліпептиди травної системи.

Внаслідок дії кислотно-пептичного фактору на фоні порушеного мукоїдно-бікарбонатного бар’єру зменшується захисний градієнт - рН. Плин активних Н+-іонів спрямовується через апі­кальну мембрану епітеліоцитів в товщину слизової та підслизової оболонки. Розвивається місцевий ацидоз тканини. Під дією ацидозу починають звільнятися біогенні аміни (гістамін, серотонін), що призводить до порушень мікроциркуляції, зрос­тання гіпоксії тканини.

В період загострення захворювання різко збільшується вміст кислих протеїназ, особливо гастриксину, який тривалий час зберігає пептичну активність.

У хворих з повною або частковою резекцією шлунка після вживання м’ясної їжі спостерігається більш значне підвищення кіль­кості амінокислот, ніж у здорових, одночасно з різкою зміною спів­відношення між окремими амінокислотами. При цьому помітно порушується використання амінокислот у синтезі білків. Доведено, що після резекції шлунка сповільнюється використання амінокислот печінкою і підвищується їх концентрація в крові (аміноацидемія), спостерігається також збільшена втрата амінокислот із сечею (аміноацидурія).

Треба зазначити, що процеси травлення білків і всмоктування амінокислот можуть порушуватися не тільки внаслідок первин­них захворювань шлунково-кишкового тракту, а й в зв’язку з вторинними функціональними його ураженнями. Так, при гіпопротеїнеміях та анеміях (екзо- та ендогенного походження) відбу­ваються зміни в обміні води і в зв’язку з цим спостерігаються набряки слизової оболонки шлунка і кишечника, порушується як секреторна, так і всмоктувальна функція епітелію, а також функція ряду протеолітичних ферментів.

Деякі білки можуть всмоктуватися з кишечника у незміненому вигляді й потрапляти в лімфатичні судини. Можливість проник­нення у кров незмінених білків з травного тракту підтверджується наявністю фізіологічної харчової (аліментарної) альбумінурії. Алі­ментарна протеїнурія спостерігається найчастіше у дітей при пере­вантаженні організму білковою їжею.



Білкове голодування.

Тривала білкова недостатність супроводжується пригніченням синтезу нуклеопротеїдів, білків, зниженням активності ферментів. Це призводить до зменшення кількості клітин в органах, розвитку атрофічних процесів у кістковому мозку, органах травної системи. Сповільнюється ріст і розвиток кісток. Порушується всмоктування вітамінів і заліза у травному тракті.

При тривалому голодуванні також розпадаються білки печінки, поперечносмугастих м’язів та шкіри. В останню чергу витрачаються білки серця та головного мозку.

При крововтратах, голодуванні, важких протеїнуріях порушується азотиста рівновага, яка може відновитись введенням додаткової кількості білків у дієту хворого.

Обмежувати кількість білків у дієті хворих з порушеною функ­цією нирок можна лише до певної межі, нижче якої втрачається лікувальний ефект. Надмірне обмеження білків у раціоні призво­дить до розпаду власних білків тканин. У таких випадках до основного захворювання приєднується патологія білкового голо­дування.

Роль амінокислот у парентеральному харчуванні.

У медичній практиці застосовуються гідролізати біл­ків, окремі амінокислоти та їх похідні. Як засоби для парентерально­го харчування використовуються препарати, які є про­дуктами кислотного або ферментативного гідролізу білків тканин ор­ганів великої рогатої худоби. Ці препарати забезпечують білкове харчування організму та позитивний азотистий баланс у хворих після значної втрати білків, наприклад, при опіках, а також у хворих після операцій на органах шлунково-кишкового тракту. Такими препара­тами є гідролізин, гідролізат казеїну, амінокровін-гідролізат білків крові людини, фібриносол - продукт по­вного гідролізу фібрину, амікан, поліамін тощо.

Як плазмозамінюючі і антигеморагічні засоби застосовуються, наприклад, желатиноль - колоїдний розчин частково гідролізованого харчового желатину, а також такі препарати, як протамін сульфат, альбумін.

Як фармпрепарати застосовуються такі амінокислоти та їх похі­дні: глутамінова кислота як ефективний засіб, що стимулює окислю­вальні процеси в тканині мозку, а також зв’язує утворений аміак; пре­парати ГАМК (-аміномасляна кислота), що є продуктом декарбоксилювання глутамінової кислоти і виконує роль нейромедіатора цент­ральної нервової системи (аміналон, пантогам).

Гідрохлорид гістидину застосовується для лікування гепатитів, виразкової хвороби шлунка та дванадцятипалої кишки. Широко ви­користовуються такі препарати як панангін - калієва та магнієва сіль аспарагінової кислоти, метіонін, який є донором метильних груп і бере участь у синтезі адреналіну, ряду ферментів, а також застосову­ється для лікування атеросклерозу за рахунок своєї ліпотропної дії.

Отриманий лікарський препарат на осно­ві амінокислоти гліцину, який сприяє синтезу лецитину, запобігаючи таким чином утворенню атеросклеротичних бляшок.

Широко застосовуються препарати, до складу яких входять цис­теїн і тирозин: віцеїн, вітайодурол, церебролізин, тиреоїдин, ангіотензинамід.

Участь кишкової мікрофлори у метаболізмі білків та амінокислот.

Окремі амінокислоти, що не всмокталися в тонкій кишці, і не розщеплені білки попадають у товсту кишку, де при участі мікроорганізмів утворюються токсичні продукти (так зване гниття білків у кишечнику). У процесі перетворення з амінокислот утворюються аміни, спирти, феноли, індол, скатол, путресцин і кадаверин - речовини, отруйні для організму. Після всмоктування в кров, вони викликають токсичну дію на організм. Різкому підвищенню інтенсивності процесів гниття сприяють порушення ферментативної і моторної функції травного тракту, захворювання органів травної системи, гострі шлунково-кишкові інфекційні захворювання тощо.



Порушення білкового обміну в організмі повязані з:

  1. кількісним надходженням білка в організм (білкове перегодовування та білково-енергетична недостатність як форма часткового голодування);

  2. кількісним складом білків (дефіцит та надлишок окремих амінокислот, такий стан може призвести як до їх антагонізму, так і до прямої токсичності);

  3. процесами травлення білків у шлунково - кишковому тракті;

  4. трансмембранним транспортом амінокислот (кишкового всмоктування та амінокислотні тубулопатії, синдром аміноацидурії);

  5. порушенням проміжного обміну амінокислот (процесів дезамінування, переамінування, декарбоксилювання);

  6. порушенням співвідношення білкових фракцій плазми (гіпопротеїнемії та диспротеїнемії);

  7. порушенням кінцевих етапів обміну білків (аномалії та недостатність циклу сечовини).

В гепатоцитах відбувається синтез альбумінів, фібриногену, -глобулінів, частини -глобулінів, багатьох компонентів системи згортання крові. У клітинах імунної системи синтезується основна кількість -глобулінів.

Білковий коефіцієнт крові є відношення кількості альбумінів до кількості глобулінів крові. У здорових дорослих людей він коливається в межах 1,2 - 2,2. Білковий коефіцієнт знижується при гіпоальбумінемії або гіперглобулінемії; підвищення його при патологічних станах спостерігається дуже рідко.

При вагітності незначне зменшення кількості альбумінів при одночасному збільшенні кількості глобулінів призводить до зни­ження білкового коефіцієнта крові. Цей коефіцієнт зменшується при гострих гепатитах внаслідок зниження кількості альбумінів;

при захворюваннях нирок типу нефрозів - в результаті виділення білків крові (у першу чергу альбумінів) з сечею.

Гіпо-, гіпер-, дис-, та парапротеїнемії, їх причини.

Змінами кількісного і якісного співвідношення білків крові супроводжує майже всі патологічні стани, а також вроджені аномалії синтезу білків. Порушення вмісту білків плазми крові може виявлятися зміною загальної кількості білків (гіпопротеїнемія, гіперпротеїнемія) або співвідношення між окремими білкови­ми фракціями (диспротеїнемія) при нормальному загальному змісті білків.



Гіпопротеїнемія виникає здебільшого за рахунок зниження кількості альбумінів і є набутою (у разі голодування, захворю­вань печінки, порушеного всмоктування білків) і спадковою.

До гіпопротеїнемії може призвести також вихід білків з кровоносного русла (крововтрата, плазмовтрата, ексудація, транссудація) і втрата білків із сечею (протеїнурія).

Відносна гіпопротеїнемія спостерігається при фізіологічній гідремії (підвищення вмісту води в крові після вживання значної кількості рідини). Абсолютна гіпопротеїнемія розвивається при білковій недостатності, що супроводжується порушенням синтезу білка в тканинах, при посиленні процесів розпаду тканинних білків, при втраті білків організмом внаслідок кровотеч, альбумінурії.

Гіпопротеїнемія виявляється при аліментарному білковому голодуванні внаслідок обмеженого вживання їжі у хворих із захворюваннями органів травної системи (виразкова хвороба шлунка і дванадцятипалої кишки, гастрит, стеноз пілоруса), при порушенні травлення білків і всмоктуванні амінокислот. Захворювання печінки (хронічний і гострий гепатит, цироз, жирова дистрофія) часто супроводжуються гіпопротеїнемією внаслідок порушення процесів синтезу білків у цьому органі.

Найбільший ступінь гіпопротеїнемії спостерігається при хронічних захворюваннях нирок з нефротичним синдромом, коли рівень загального білка в плазмі крові знижується до 30 - 40 г/л, в основному за рахунок фракції альбумінів.

Гіпопротеїнемія може появлятися при вагітності і лактації, гострих та хронічних крововтратах, серцевій недостатності, набряках, зксудатах, обширних опіках, злоякісних пухлинах, тиреотоксикозі, під впливом глюкокортикоїдів.



Підвищена концентрація білка (гіперпротеїнемія) може бути відносною (за рахунок порушення гемодинаміки і згущення крові) і абсолютною. Відносна гіперпротеїнемія спостерігається у випадках втрати води організмом: при профузному проносі, холері, нецукровому діабеті, опіках, перегріванні, у післяопераційний період. Абсолютна гіперпротеїнемія спостерігаєтьсяься при гепатиті в стадії видужання при паразитарних захворюваннях - малярії, токсоплазмозі, індійському вісцеральному лейшманіозі, при мієломній хворобі (за рахунок появи патологічних білків - парапротеїнів). Причиною гіперпротеїнемії в цих випадках є, як правило, підвищення рівня глобулінів у плазмі крові. Часто підвищується фракція -глобулінів у початкових стадіях пневмонії і при хронічних інфекціях.

Вміст білкових фракцій досліджують у сироватці крові методом електрофорезу. При електрофорезі на папері в здорової людини виявляється 5 білкових фракцій (альбуміни, 1-, 2-, , -глобуліни), при електрофорезі на агаровому гелі-7-8, на поліакриламідному-16-17 фракцій.

Кількість альбумінів у сироватці крові становить 35- 45 г/л (55,5%±4,5%). Гіпоальбумінемія виявляється при аліментарній білковій недостатності, захворюваннях печінки, хронічних захворюваннях нирок з нефротичним синдромом, інфекційних хворобах, злоякісних пухлинах, серцевій недостатності, вагітності, у немовлят (анальбумінемія спадкової природи).

Глобуліни (1-, -, -), як і альбуміни, відносяться до простих білків. У сироватці крові (і спинномозковій рідині) існує, визначене співвідношення кількостей альбумінів і глобулінів, що характеризується альбуміно-глобуліновим коефіцієнтом. Кількість 1- глобулінів у сироватці крові становить 1-4 г/л (3-6,6 %), 2-глобулінів-4-12 г/л (7-13 %). Зменшення кількості -глобулінів спостерігається рідко: при важких дистрофічних процесах у печінці, цирозах, рідше - при лімфолейкозі, мієломі.

Збільшення вмісту 1-, 2-глобулінів характерно для всіх гострих запальних процесів, загострення хронічних гепатитів, пухлин печінки, гострої атаки ревматизму, захворювань сполучної тканини, нефриті, вагітності. Концентрація 2-глобуліну підвищується в перші години інфаркту міокарда.

Вміст -глобулінів становить 5-11 г/л (8-14%). Цей показник самостійного діагностичного значения не має. Кількість -глобулінів збільшується одночасно із вмістом 2- або -глобулінів при хронічних інфекціях, цирозі печінки, захворюваннях сполучної тканини, малярії, злоякісних пухлинах.

Концентрація (-глобулінів становить 5-16 г/л (15-22 %) від загальної кількості глобулінів. Ця фракція містить основну масу антитіл-імуноглобулінів ІgG, ІgM, ІgA, ІgE.

Диспротеїнемія має як набутий, так і спадковий характер. Умовно виділяють дисглобулінемію, дисгамаглобулінемію і дис-імуноглобулінемію. При останніх білковий склад крові є лише від­ображенням загальної перебудови імунної системи, в тому числі й клітинних реакцій.

Прикладами диспротеїнемії, яка трапляється найчастіше, можуть бути збільшення вмісту 2-глобулінів, зменшення - і -ліпопротеїдів внаслідок порушення функцій печінки, зміна кількості й структури фібриногену.



Парапротеїни - білки, які утворюються в організмі при деяких патологічних станах. Це вид імуноглобулінів, які продукуються патологічними імунокомпетентними клітинами (патологічні імуноглобуліни-РІg). Такі імуноглобуліни секретуються пухлинними клітинами системи -лімфоцитів. Парапротеїни складаються з структурних одиниць (двох Н- і двох поліпептидних ланцюгів), які знаходяться в нормальних імуноглобулінах.

Білки гострої фази запалення

Гаптоглобін відноситься до білків плазми крові, концентрація яких збільшується у відповідь на різні патологічні стани (запалення, пошкодження тканин, пухлини тощо). Крім захисту організму від втрати заліза, гаптоглобін приймає участь у процесах детоксикації, захищає від протеолізу (інгібітор катепсину В), бере участь у транспорті вітаміну В12, проявляє гальмівну дію на систему пропердину.

Гаптоглобін міститься в крові в концентрації 1-3 г/л. Різко виражене збільшення його концентрації в сироватці крові спостерігається у хворих з деструктивними та запальними процесами в тканинах – при опіках, при нефротичному синдромі, інфекційному мононуклеозі, інфекціях (наприклад, стафілококовій в тому числі септичному ендокардиті), раку (особливо з метастазами), системному червоному вовчаку, ревматизмі, артрит та деяких інших аутоімунних захворюваннях, пієлонефриті й станах, що супроводжуються некрозом тканин (в післяопераційному періоді, при інфарктах міокарда).

Оскільки гаптоглобін виступає білком гострої фази, при одночасному розвитку гемолітичного процесу і запалення часто спостерігаються низькі показники гаптоглобіну. Під впливом анаболічних стероїдів (андрогенів) рівень гаптоглобіну підвищується, тоді як під впливом естрогенів і пероральних контрацептивів – знижується.

Церулоплазмін – мідьвмісний білок голубого кольору (молекулярна маса 132000 Да), проявляє властивості фермента фероксидази і тому приймає участь в окисненні двохвалентного заліза киснем повітря, відновлюючи кисень до води.

Церулоплазмін відноситься до 2- глобулінів (білки гострої фази, глікопротеїни), містить 90% міді, однак не приймає участі в обміні міді. Він містить 8 атомів міді на одну молекулу, чотири з них знаходяться в одновалентному стані, тоді як інші можуть бути двовалентними в залежності від присутності субстрату.”Чистий” білок має інтенсивне голубе забарвлення, яке надає зеленуватий відтінок сироватці крові, особливо, якщо вміст альбуміну (і відповідно, некон’югованого білірубіну) в ній аномально знижений.

Активність церулоплазміну інгібують ціаніди, азиди, хлориди, броміди, тіоціанати у великих концентраціях, сечовина, сечова кислота і білірубін; підвищують – естрогени, андрогени, пероральні контрацептиви й міді сульфат.

Цей білок може обмежувати окиснення Fe2+ до Fe3+ і цим самим послаблювати процеси вільнорадикального окиснення, для яких необхідні іони негемового заліза. Церулопазмін активно приймає участь у руйнуванні токсинів (бактеріальних) і біогенних амінів, перш за все, адреналіну.Тому його можна розглядати як один з факторів нейроендокринної регуляції й захисту організму при стресових ситуаціях, запаленнях, алергічних процесах тощо.

Макроглобулінемія Вальденстрема супроводжується появою па­тологічних парапротеїнів типу макроглобулінів з молекулярною масою 1000000. На електрофореграмі це позначається збільшен­ням кількості глобулінів у - або -фракції, а інколи появою біл­кової фракції у проміжку між ними (6-ї фракції).

Кріоглобулінемія є парапротеїнемією. У крові в та­ких випадках появляються білки, які при охолодженні переходять у стан гелю і знову розчиняються при нагріванні. Кріоглобулінемія спостерігається при плазмоцитомі, макроглобулінемії, цирозі печінки, лейкемії, склеродермії тощо.



2- Макроглобулін – білок 2 – глобулінової фракції, універсальний сироватковий інгібітор протеаз, вміст якого в крові найвищий, порівняно з іншими протеазними інгібіторами, становить в середньому 2,5г/л.

Біологічна роль 2- макроглобуліну полягає в регуляції систем тканинного протеолізу, які мають важливе значення в таких процесах як згортання крові, фібриноліз, процеси імунітету, функціонування системи комплементу, реакції запалення, регуляції судинного тонусу (кінінова та ренін- ангіотензинова система).



1- Антитрипсин (1- протеїназний інгібітор)- глікопротеїн, концентрація його в крові становить 2-3 г/л. Він утворює комплекси з протеїназами, гальмуючи протеолітичну активність таких ферментів як трипсин, хімотрипсин, плазмін, тромбін та протеаз, які вивільняються при при руйнуванні лейкоцитів або чужорідних клітин у вогнищах запалення.

Важливе клінічне значення має визначення вмісту в сироватці крові С- реактивного білка.

У здорових людей реакція на С- реактивний білок від’ємна. Реакція буває позитивною при: ревматизмі, септичному ендокардиті, колагенозах, ракових пухлинах тощо.

Цей білок сприяє фагоцитозу, збільшує рухливість лейкоцитів, активує імунні реакції та зв’язування комплементу.

Комплемент- складна багатокомпонентна система, яка включає 11 білків крові з молекулярною масою від 79000 до 400000 Да, здатних при взаємодії з антитілами викликати зміни функції або загибель (лізис) клітин. Комплемент приймає участь в активації лейкоцитів.

В клінічних умовах реакція зв’язування комплементу застосовується для виявлення у крові бактеріальних паразитарних антигенів.

За біохімічною природою білки комплементу є каскадною системою протеаз, які послідовно активуються після утворення комплексу антиген-антитіло і спричинюють розщеплення мембранних структур клітин, які підлягають руйнуванню в процесі імунної реакції.

Серед 1- і 2- глобулінів має клінічне значення група білків, які інгібують протеолітичні ферменти. В цю групу входять 1- антитрипсин,



2 – макроглобулін та інтер-- трипсиновий інгібітор, які отримали назву інгібіторів протеаз або антипротеаз.

Антипротеази інгібують багато ферментів згортання крові, а також протеази ( трипсин, хімотрипсин), які поступають у кров в результаті загибелі та руйнування клітин.

Основна фізіологічна функція 2 - макроглобуліну – регулювати активність тромбіну і кінінагену. Сумарний вміст антипротеаз у сироватці крові здорових людей становить 2- 2,5 г/л і збільшується при запальних процесах, у вагітних жінок, при ряді інших станів.

1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   14


База даних захищена авторським правом ©lecture.in.ua 2016
звернутися до адміністрації

    Головна сторінка