Лекція № Тема: Білки : будова, властивості та їх функції План Білки в харчуванні людини. Функції білків



Скачати 280.56 Kb.
Дата конвертації24.11.2016
Розмір280.56 Kb.

Лекція №

Тема: Білки: будова, властивості та їх функції.


.

План


  • 1. Білки в харчуванні людини. Функції білків.

  • 2. Сучасні уявлення про структуру білків.

  • 3. Фізико-хімічні властивості білків. Якісні та кількісні визначення білків.

  • 4. Класифікація білків.

  • 5. Обмін білків. Норми споживання білку. Харчові алергії

1. Найважливішими біомолекулами є білки. В 1838 р. голландський вчений Мюльдер відобразив їх значення в назві “протеїни” (від грецького "протос" – первинний). На білки припадає не менше 50 % сухої маси клітини. За хімічною будовою білки – це біополімери, які складаються із залишків амінокислот, з’єднаних пептидними зв’язками. Для хімічного складу білків характерний постійний середній вміст нітрогену - біля 16%.

Білки належать до незамінних, ессенціальних речовин, без яких неможливе життя, ріст та розвиток організму. Це зумовлено фізіолого-гігієнічними функціями, які виконують білки харчового раціону в організмі людини:

Важливі біологічні функції:



а) каталітичну - найсуттєвішу, так як переважна більшість перетворень в організмі здійснюється тільки під впливом каталізаторів – ферментів, які є білками;

б) структурну - білки у тварин утворюють рогові покриви, є основою сполучення між клітинами (на структурний білок сполучної тканини колаген припадає третина всіх білків організму за масою);

в) рухову (скорочувальні білки у всіх живих організмів побудовані і функціонують за спільним принципом, наприклад, актин і міозин у м’язовому волокні);

г) транспортну - переносять гази (гемоглобін, міоглобін), залишки жирних кислот (альбумін крові), здійснюють активний транспорт багатьох речовин через мембрану;

д) регуляторну - швидкість біохімічних перетворень регулюють зокрема гормони гіпофізу, підшлункової залози, які є білками або похідними амінокислот, нейроолігопептиди забезпечують в головному мозку складні психічні і фізіологічні явища (пептид страху, пам’яті тощо), білки є регуляторами зчитування спадкової інформації з ДНК, рецепторами мембран, які забезпечують трансформацію і передачу в клітину інформації (гормонального сигналу);

е) захисну - антитіла, які виробляються у відповідь на появу чужорідних молекул, зв’язують і знешкоджують їх - білки, серед них - інтерферон – єдиний відомий білок, який знешкоджує чужорідну нуклеїнову кислоту; токсини, наприклад ботулізму є захисними молекулами для організму, який їх виділяє;

є) енергетичну - при повному окисненні 1 г білка виділяється біля 17 кДж енергії, проте білки не відкладаються про запас, а при їх розщепленні вивільняється токсичний продукт – аміак, на детоксикацію якого витрачається енергія. Половина з амінокислот, які утворюють білки, в організмі людини не синтезується і повинна поступати з їжею, тому використання білків в енергетиці є для організму вимушеним, пов’язаним із незбалансованим вмістом в їжі амінокислот, необхідних для побудови білків.

Таким чином, білки забезпечують більшість життєвих проявів. Найпростішим живим організмом, який здатний реалізувати свою спадкову інформацію, є вірус – комплекс нуклеїнової кислоти і білка (вірус біологи жартома називають кепською новиною у білковому конверті).

2.

До складу білків входять a-амінокислоти, тобто такі, в яких аміногрупа розташована біля другого атома С. Між аміно- і карбоксильною групами знаходиться тільки один a-С атом. В процесах обміну речовин утворюються і інші види амінокислот. Наприклад, g-аміномасляна кислота (ГАМК) - є медіатором центральної нервової системи. Амінокислоти досить поширені у природі і відіграють велику роль у життєдіяльності рослинних та тваринних організмів. Амінокислоти, що входять до складу білків, а їх більше 20, називаються протеїногенними. З них ті, які потрібні для росту та нормального розвитку організму і не синтезуються в ньому, а засвоюються готовими з їжі, називаються незамінними. До них належать: валін, лейцин, ізолейцин, лізин, фенілаланін, метіонін, триптофан, треонін, гістидин і аргінін



Відомо 20 a-амінокислот, які генетично кодуються, і декілька їх похідних, що утворюються шляхом ферментативної модифікації. Загальну формулу a-амінокислоти можна зобразити так:

де R- вуглеводневий радикал. Радикал може бути аліфатичний або циклічний, містити різні функціональні групи. Одна із двадцяти a-амінокислот (пролін) є не аміно-, а імінокислотою, тому що її атом азоту входить до складу циклу. Амінокислоти можна класифікувати за різними ознаками. Для вивчення білків зручний поділ за полярністю радикалів на неполярні, полярні незаряджені та полярні заряджені (позитивно або негативно) (Табл.1.) Подані тривіальні назви амінокислот є найбільш вживаними. В схемах амінокислоти та їх залишки позначаються скорочено першими трьома буквами назви.

Таблиця1. Класифікація амінокислот за полярністю радикалу*

Неполярний радикал

Аланін (Aла, Ala, A) Валін (Вал, Val, V) Ізолейцин (Ілей, Ile, I)



Лейцин (Лей, Leu, L) Метіонін (Мет, Met, M) Пролін (Про, Pro, P)



Фенілаланін (Фен, Phe, P) Триптофан (Три, Trp, W)



Полярний незаряджений радикал

Гліцин (Глі, Gly, G) Серин (Сер, Ser, S) Цистеїн (Цис, Cys, C)



Треонін Аспарагін Глутамін Тирозин

(Тре, Thr, T) (Асн, Asn, N) (Глн, Gln, Q) (Тир, Tyr, Y)

Полярний заряджений радикал

Аспарагінова кислота (Aсп, Asp, D) Глутамінова кислота (Глу, Glu, E)



Лізин (Ліз, Lys, K) Аргінін (Арг, Arg, R) Гістидин (Гіс, His, H)

- в дужках подаються скорочені українська і англійська назви і міжнародний символ
Структура білків

До складу білків входить в основному 20 різних альфа-амінокислот, які сполучені між собою у певній послідовності. У молекулі білка розрізняють такі типи зв’язків:



Пептидний, дисульфід ний, водневий, йонний та гідрофобну взаємодію.
Пептидний. Амінокислоти здатні до конденсації при взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти та аміногрупи - іншої:

Утворена сполука називається пептидом, а зв'язок - пептидним. При сполученні двох амінокислот утворюється дипептид, трьох - трипептид, а багатьох - поліпептид. Пептидний зв'язок міцний, він піддається гідролізу тільки при тривалому кип'ятінні в кислому або лужному середовищі.

Наявність пептидного зв'язку визначають біуретовою реакцією, характерною для амідів, зокрема, для біурету: Першим біуретову реакцію пептидів вивчав О. Я. Данилевський. Суть її полягає у взаємодії пептидноі групи з йонами міді (II) в лужному середовищі з утворенням розчинного комплексу фіолетового кольору. Ця реакція дуже чутлива і використовується як для якісного, так і для кількісного визначення пептидів.

Дисульфідні зв’язки мають велике значення у формуванні третинної структури білків. Нестійкі до дії водню. Утворюється внаслідок відщеплення атомів Гідрогену від сульфідних груп двох амінокислотних залишків цистеїну:


  • SH + HS- → - S-S- + 2H

У білків розрізняють чотири рівні структурної організації – первинну, вторинну, третинну й четвертинну.



Первинна: певна послідовність залишків альфа амінокислот у поліпептидних ланцюгах молекул білка.

Вторинна: просторова конфігурація поліпептидного ланцюга. Існує у вигляді альфа-спіралі, спіраль право закручена, та бета-складчастої структури – виникає, коли поліпептидні ланцюги складаються у пачки.

Третинна: це структура, яка виникає, коли поліпептидні ланцюги укладаються, утворюючи структуру близьку до сферичної. Укладені поліпептидні ланцюги можуть мати спаралізовані й лінійні ділянки.

Четвертинна: характерна для тих білків, молекули яких складаються з двох, чотирьох, і більше поліпептидних ланцюгів. Четвертинну структуру мають білки, які виконують складні біологічні функції і активність яких залежить від дії регулюючих факторів.



Таким чином, порядок утворення білкової глобули можна уявити схематично так: первинна структура ® вторинна структура (a-спіралі і b-складчасті шари) ® зверхвторинна структура (суперспіраль, система регулярно розташованих шарів) ® домен (автономна компактна система, яка об’єднує декілька сусідніх структурних сегментів) ® третинна структура ® четвертинна структура. Багато білків функціонують лише в складі надмолекулярних комплексів з іншими білками, ліпідами, мембранами. Тому деякі автори виділяють п"ятеринну структуру білка як спосіб його включення в надмолекулярні структури.

3. Фізико-хімічні властивості білків

Кожна амінокислота, крім гліцину, містить один чи більше асиметричних атомів карбону, тобто проявляє оптичну активність. За абсолютною конфігурацією амінокислоти в організмах належать до L-ряду. Лише у складі пептидів деяких мікроорганізмів зустрічаються D-амінокислоти, наприклад в токсині ботулізму.

Амінокислоти - слабкі електроліти. Вони містять групи як кислотного, так і основного характеру, тобто є біполярними йонами. Їх заряд залежить від кількості цих груп і рН середовища:

рН<7 рН»7 рН>7

катіон біполярний йон аніон


Властивості білків визначаються хімічним складом, розмірами і формою молекули. Білки мають молекулярну масу від 6 тисяч до мільйону і більше (для 6ілків-олігомерів).

Розчинність. Більшість білків розчиняється у воді. Розчинність білків супроводжується їх гідратацією й набуханням. Деякі білки (глобуліни) у воді нерозчинні, але розчинні при додаванні розчинів нейтральних солей.

При додаванні солей до розчинів деяких інших білків розчинність білків знижується, і вони випадають в осад. Цей процес має назву висолювання. висолювання має зворотній характер – при видаленні з розчину йонів солі білок знову переходить у розчин.

За певних умов структура білка може бути зруйнована. Це відбувається при денатурації. Денатурація - втрата білком своїх природних властивостей під впливом деяких факторів (температура, тиск, рН-середовище, випромінювання, дія органічних та неорганічних кислот, лугів, солей важких металів). Найбільш типовими ознаками денатурації білка є втрата біологічної активності. Це відбувається через порушення четвертинної, третинної, вторинної структури білків.

З явищем денатурації стикаємось часто в повсякденному житті: теплова денатурація при бланшуванні рослинної сировини, сушінні зерна, плодів овочів, випічці хліба, одержанні макаронних виробів.



Якісні та кількісні визначення білків.

Присутність білків у харчових об’єктах визначається за допомогою якісних реакцій, які умовно поділяють на дві групи:

- кольорові реакції

- реакції осадження.



Перша група

- універсальні реакції - біуретова на пептидні зв’язки і нінгідринова на альфа-амінокислоти;

- специфічні, які обумовлені присутністю в білку залишків певних амінокислот (р-я Паулі – гістидин та тирозин, Адамкевич і Вуазене – триптофан, нітропрусидна – цистеїн, р-я Сакагучі - аргінін). За результатами специфічних реакцій роблять висновки щодо харчової цінності білків.

Друга група – білки осаджують дією солей, органічних розчинників, конц розчинів кислот, солей, йонів важких металів, температури і в ізоелектричній точці. Білки в розчині достатньо нестійкі, тому при додаванні зазначених реагентів гідратна оболонка білку руйнується і вони випадають в осад

Методи виділення. Загальна Схема: подрібнення (гомогенізація), екстрагування і виділення. Тобто очищенню та одержання білку в індивідуальному стані. В практиці для виділення і очищення білків використовують різні типи хроматографії. (адсорбційна розподільча, йоннообмінна), гель-фільтрація, електрофоретичне розподілення. Вміст білку в харчових продуктах визначаються по кількості азоту методом Кьельдаля внесений у ДОСТ на харчові продукти.

5. Класифікація білків.

Приклади білків.


    • Альбумін - яєчний білок

    • кератин - роги, шерсть

    • колаген - шкіра

    • гемоглобін - кров

    • фібрин, фибриноген - кров

    • пепсин - шлунковий сік

    • трипсин - підшлунковий сік

    • міозин - м'язи

    • глобулін - вакцина

    • родопсин - зоровий пурпур

    • ліозин - слина

    • інсулін - підшлункова залоза

Єдиної науково обґрунтованої системи класифікації білків немає. Білки часто класифікують за випадковими ознаками – за біологічними функціями,

джерелом виділення, формою молекул білка.



За складом білки поділяють на прості, які складаються лише з амінокислотних залишків, і складні, які містять, крім білка, компонент небілкової природи.

Серед простих білків виділяють групи, представники яких мають подібний склад, молекулярну масу, властивості і функцію:



Протеины:

1)  Альбуміни – розчині у воді, не розч. в конц. розчинах солей. рI= 4.6-4.7. Існує Альбумін молока, яєць, сироватки крові. входять до складу різних рідин організму (сироватка крові, лімфи), до складу продуктів харчування (молока, яєць, зерна злакових та бобових культур). Беруть участь у транспортуванні різних речовин: ліпідів, жирних кислот.

2)  Глобуліни – не розч. у воді, розч. в сольових розчинах. Імунноглобулини. Відомі глобуліни молока, яєць

3)  Гістони – розч у воді, в слаб. концентрованих кислотах. Проявляють виражені основні властивостями. Це ядерні білки, вони пов'язані з ДНК і РНК.

4)  Склеропротєїни – білки опорних тканин (хрящів, кісток), вовни, волосся. Не ррозч. у воді, слабких кислотах і лугах.

а) колагени – фибрилярні білки сполучної тканини. При тривалому кип’ячені вони розчиняються у воді і при застиганні утворюється желатин.

б) еластини – білки зв'язок і сухожиль. По властивостях схожі на колаген, але піддаються гідролізу під дією ферментів травного соку;

в) кератин – входить до складу волосся, пір'я, копит;

г) фіброїн – білок шовку, в складі містить багато серину;

д) проламіни і глютеніни – білки рослинного походження. Містять велику кількість глютамінової кислоти і лізину.



Складні білки поділяють на групи залежно від природи їх небілкової частини:

глікопротеїди – складні білки молекули яких містять залишки вуглеводів. багато білків сполучної тканини, крові, зовнішньої поверхні клітинних мембран;

ліпопротеїди – містять залишки ліпідів. форма транспорту ліпідів в крові, інтегральні білки мембран,

нуклеопротеїди – молекули сполучені з НК хромосоми, рибосоми;

фосфопротеїни – містять залишки фосфорної кислоти, поживний білок молока казеїн;

метало протеїни - містять безпосередньо атоми металу, а не металоорганічні комплекси типу гему. До них належать металоферменти, форми запасання і транспорту металу феритин (Fe), церулоплазмін (Cu), металотіонеїн (Zn, Cu, Cd));

хромопротеїди – містять забарвлену органічну групу (гем, рибофлавін).

Протеноїди – входять до складу тваринних тканин і виконують в основному механічну і опорну функції.



за біологічними функціями

Структурні білки. Колаген – є основним компонентом хрящів, сухожилля, шкіри, кісток. Колаген є у всіх багатоклітинних організмах, крім рослин. У людини на його долю припадає біля 5 % маси тіла і третина маси всіх білків організму. Це позаклітинний білок з унікальними властивостями. Його молекула витримує навантаження, вага якого в десятки тисяч разів більша від ваги білкової молекули. Тобто ці молекули міцніші, ніж сталевий дріт. Колаген бере участь у формуванні організму. Він визначає напрямок і швидкість росту клітинних елементів у організмі під час його росту і зберігає та підтримує набуту форму протягом життя.

При старінні організму кількість поперечних зшивок, а отже, і жорсткість структури колагену, зростає. Це погіршує якість сполучної тканини, наприклад, робить більш ламкими кістки, менш прозорою рогівку ока.

При кип’ятінні м’язової тканини (м’яса) частина пептидних зв’язків у колагені піддається гідролізу. При цьому утворюється суміш пептидів, що називається желатином. Тривалість приготування м’ясних страв визначається умовами руйнування волокон колагену.

Кератин – входить до складу сполучної і покривної тканин, волосся, пір’я, рогів.

Еластин – входить до складу еластичних тканин і виконує структурні функції. З нього побудовані внутрішні оболонки судин.

Особливості хімічного складу і будови білків реалізуються у виконанні ними певних біологічних функцій. З’ясуємо цю залежність на прикладі окремих функцій білків.


Структура та властивості фібрилярних білків

Білок

Особливості структури

Властивості

Колаген

сполучної

тканини


Міцні поперечні зшивки між поліпептидними ланцюгами, молекулами і фібрилами, утворені лізином і водневі зв’язки. Щільна скрученість ланцюгів

Висока міцність


Еластин

сполучної

тканини


Поперечні зшивки між двома - чотирма ланцюгами і спіральні ділянки, багаті гліцином, здатні до зворотнього розтягування

Еластичне розтягування у всіх напрямках

a-кератини волосся, пір’я, нігтів

a-спіраль з поперечними дисульфідними зв’язками


Залежно від кількості поперечних зшивок структури різної твердості і гнучкості, міцні і водонерозчинні

b-кератини (фіброїн шовку і павутиння)

Складчатий шар


М’які, гнучкі нитки





Скорочувальні білки. Найкраще вивчені скорочувальні комплекси м’язових клітин. Вони складаються з білків двох типів - актину і міозину.

Транспортні білки утворюють комплекси з речовинами, які вони транспортують між тканинами або через мембрану. Ця функція та її регуляція найдосконаліше вивчена для дихальних білків - переносників кисню. Дихальні білки поширені починаючи від дріжджів і до вищих хребетних. В клубеньках бобових також знайдений дихальний білок. Всі вони зворотно приєднують молекули кисню (зв’язують його при високому вмісті в середовищі і віддають при пониженому). Дихальні білки містять йон заліза, рідше міді (молюски і більшість членистоногих), який бере участь у зв’язуванні кисню. Гемоглобіни і міоглобіни містять залізо (Fe2+) у складі небілкової частини – гему. Гем – це плоска система, яка складається з порфіринового кільця, утвореного чотирма пірольними гетероциклами, що містять замісники, та з’єднані між собою через метинові зшивки, і йону заліза.
Захисні білки – антитіла відіграють важливу роль в захисті організму від чужорідних речовин і клітин. Антитіла - це імуноглобуліни, які виробляються клітинами імунної системи лімфоцитами і входять до складу сироватки крові та інших позаклітинних рідин, а також поверхні деяких клітин, наприклад, лімфоцитів. Організм виробляє антитіла на чужорідні білки, полісахариди, інші речовини, наприклад, нітрофенол, на ракові клітини, пилок рослин тощо. Антитіла проявляють високу специфічність до свого антигену.

В нормі первинна дія імуноглобулінів повинна проявлятись вчасно, специфічно, адекватно за силою реакції і обмежено в часі. Однак, часто зустрічаються порушення імунної системи, які проявляються у гіперчутливості імунної реакції, або імунодефіцитності. Існують також захворювання, при яких імунна система організму починає працювати проти себе (аутоімунозахворювання). Порушення можуть виникати як наслідок дії радіоактивного опромінення, а також частого введення вакцин. На початку 80-х років було виявлено невиліковне на наш час захворювання - синдром набутого імунного дефіциту (СНІД). В 1984 р. з’ясували, що ця патологія викликається вірусом, який руйнує лімфоцити.


В залежності від форми білкової молекули:

ФІБРІЛЛЯРНі білки - утворені поліпептидними ланцюгами, які розташовані паралельно один одному уздовж однієї осі і утворюють довгі волокна (фібрили) або шар. Не розч. у воді і розчинах солей. Основні структурні елементи сполучної ткани (коллаген і ін.).

Глобулярні білки - білки, в молекулах яких поліпептидні ланцюги щільно згорнуті в компактні кулясті структури (глобули). До глобулярних білків відносяться ферменти, антитіла, деякі гормони і інші білки, що виконують в клітках динамічні функції.

5. Обмін білків. Норми споживання білку.
Пепсин трипсин карбокси- та амінопептидази

Білки → поліпептиди → пептиди → амінокислоти

1. Шлунок 2. 12перстна 3.тонкий в кров

кишка кишечник в печінку

Білки їжі в травному тракті розщеплюються до амінокислот, останні всмоктуються в кров і транспортуються до всіх клітин тіла. В клітинах з них синтезуються білки, властиві лише для даного виду організмів, органа та тканини. Специфічність білків обумовлена кількістю та послідовністю амінокислот у молекулі білка. Інформація про структуру молекул білків організму знаходиться в закодованому вигляді в молекулах ДНК і за допомогою молекул РНК передається до рибосом, де відбувається синтез білків. Білки є складовою частиною цитоплазми, ядра та інших органоїдів усіх клітин тіла, а також плазми крові та тканинної рідини. В організмі відбувається постійна зміна, оновлення білків, причому кількість білків, що розпадаються, дорівнює кількості білків, які синтезуються. Це явище називається азотною рівновагою. Воно характерне для здорового дорослого організму. Тільки в молодому організмі, який росте, процеси асиміляції переважають над процесами дисиміляції. тому загальна кількість білків, отже й маси тіла, зростає. Найбільш швидко оновлюються білки печінки та слизистої оболонки кишечнику (до 10 днів), повільніше до 180 днів білки м’язів (міозин), сполучених тканин (колаген), мозку (мієлін).



Норми споживання білку.

Найважливішим питанням нутриціології є питання про потребу в білках. Вважають, що денний синтез білка в організмі дорослої людини становить 500 г. Інтенсивність оновлення білків у різних тканинах неоднакова. Вважають, що у середньому за 3 тижні оновлюється 50% білків (Т50 = 21доба). Синтезуються білки в організмі людини з амінокислот, що утворюються за рахунок дисиміляції білків харчового раціону і під час дисиміляції власних білків. У тканинах існує фонд вільних амінокислот, який поповнюється як за рахунок амінокислот білків їжі, так і за рахунок дисиміляції власних білків. За рахунок реутилізації амінокислот, що утворюються внаслідок обміну білків, синтезується 2/3-3/4 власних білків організму. Відповідно, харчовий раціон повинен забезпечити надходження такої кількості амінокислот, щоб забезпечити синтез 1/3-1/4 власних білків. Наукове обґрунтування цієї кількості білка відбувається за азотистим балансом. Якщо людина знаходиться на безбілковому харчовому раціоні, то втрата азоту з сечею, калом та потом становить 85мг на 1кг маси тіла. Коли азот перерахувати на білок (85мг * 6,25), то це буде становити 0,5 г білка на 1кг маси тіла. Таким чином, для підтримання рівноваги між процесами синтезу та деструкції білків необхідно, щоб з харчовим раціоном надходило на 1кг маси тіла 0,5 г білків. Але при цьому рівні білка у харчовому раціоні процеси синтезу та деструкції білків не завжди врівноважені. Коли кількість білка у харчовому раціоні недостатня, то спостерігається від'ємний азотистий баланс. Це свідчить про те, що витрата тканинних білків перевищує надходження незамінних амінокислот з білками харчового раціону. Тому на цю мінімальну потребу роблять поправки: 10% на стрес (0,55 г), 40% на важку працю (0,77 г), 30% на найгіршу засвоюваність (1 г). Таким чином, безпечний рівень споживання білків становить 1г на 1кг маси тіла. Продовольча комісія ВООЗ рекомендувала встановити безпечний рівень потреби у білку для чоловіків та жінок 0,75 г на 1кг маси тіла. Це є середнє число необхідної потреби людини. Однак коли місцеві раціони базуються на грубій, волокнистій їжі, згідно з рекомендаціями, необхідно збільшити вміст білка у харчовому раціоні відносно зменшення рівня його перетравлювання та засвоєння (на 10-15%). Розрізняють нижчий (0,75 г/кг) та вищий (1 г/кг) безпечний рівні споживання білка. Внаслідок дефіциту білка у харчовому раціоні розвивається білкова недостатність. Білкова недостатність різного ступеня можлива у суворих вегетаріанців, що споживають тільки рослинну їжу обмеженого асортименту, під час вагітності, внаслідок нераціонального (жиро-вуглеводного) харчування дітей та підлітків за рахунок кондитерських виробів. Дефіцит білка у харчуванні відзначається у більшості хворих на алкоголізм. Крім того, білкова недостатність організму може бути спричинена різними захворюваннями, бути неаліментарного походження. Порушення перетравлювання та всмоктування білків можливе у разі хвороб органів травлення, зокрема кишок. Збільшується використання білка, що веде до білкової недостатності, у разі туберкульозу, багатьох інфекційних захворювань, важких травм, великих опіків, злоякісних новоутворень, хвороб нирок (нефротичний синдром), масивної крововтрати. До білкової недостатності можуть призвести неправильно складені за вмістом та якістю білка мало білкові дієти, що застосовують у разі хвороб нирок та печінки.

З 20 амінокислот, що входять до складу білків, людський організм може синтезувати тільки половину. Решта, названа незамінними (наприклад, триптофан, лізин, лейцин та деякі інші), повинні надходити до організму з білками їжі. Білки, які містять всі незамінні амінокислоти, називаються повноцінними, а ті, у складі яких відсутня хоча б одна незамінна амінокислота, - неповноцінними. До перших належать переважно тваринні білки (молока, м’яса, яєць, риби тощо), до других – більшість рослинних білків. Харчування тільки неповноцінними білками може призвести до порушення обміну білків, і тоді азотна рівновага стане негативною.

Людині щодоби потрібно в перерахунку на азот 9 г білка на 1 кг ваги; найменша потреба білка при вуглеводній дієті – 22 г на добу. При достатній кількості вуглеводів і жирів людина може обходитись 35-40 г повноцінного білка, наприклад білка молока.

73-120г на добу для мужчин, 60-90 для жінок, у тому числі 43-65 та 43-49 г білку тваринного походження. Нижня межа для людей, які не пов’язані з важкою фізичною працею.


Білки їжі → травлення → фонд вільних амінокислот ↔ білки тканин
Вуглекислий газ енергія азот
З крові до кишкового тракту з соком надходять білки і поліпептиди. У людини за добу виділяється 25-30 г білка і значна кількість поліпептидів. Білковий обмін регулюється корою півкуль головного мозку через залози внутрішньої секреції. У підгорбковій частині проміжного мозку виявлено центр регуляції білкового обміну.
1. Білкова недостатність поділяється на чисто білкову недостатність та білково-енергетичну недостатність (БЕН).

Чисто білкова недостатність найчастіше проявляється під час переведення дітей на натуральну їжу (квашіоркор - хвороба віднятих від грудей дітей). Квашіоркор спостерігається тоді, коли їжа дітей складається з овочів та фруктів, а продукти тваринного походження, зернові та бобові відсутні. Характерні симптоми квашіоркору: апатія, в'ялість, малорухомість, зниження апетиту, затримка росту, зменшення маси тіла, м'язова дистрофія у разі зберігання невеликої кількості підшкірного жиру.

БЕН проявляється у вигляді аліментарної дистрофії чи аліментарного маразму. Ранні симптоми БЕН: прогресуюча кволість, зниження працездатності, швидка фізична та психічна втомлюваність, відчуття мерзлякуватості та голоду. Найхарактернішою ознакою БЕН є втрата маси тіла. Спочатку худне обличчя, з'являються зморшки, що надає обличчю старечого вигляду. Шкіра через втрату жирового шару суха, зморшкувата. Волосся тьмяне, ламке, випадає. Тривале споживання європейцями білків понад 3 г на 1кг маси тіла веде до розвитку подагри, що пов'язано з утворенням значної кількості сечовини та сечової кислоти, солі якої відкладаються у суглобах. Безпечний рівень споживання білків залежить не тільки від їх кількості у харчовому раціоні, але і від якості. За якістю усі білки поділяються на повноцінні та неповноцінні. Повноцінність білків залежить від їх амінокислотного складу. Відомо біля 80 амінокислот, 25 з них найчастіше зустрічаються у білках продуктів харчування та у тканинних білках. Більшість амінокислот синтезується організмом людини. Деякі амінокислоти не синтезуються, забезпечення ними організму людини відбувається за рахунок реутилізації та надходження з їжею. Ці амінокислоти набули назви незамінних, або ессенціальних. До незамінних амінокислот належать: валін, лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, треонін, триптофан та фенілаланін. Для дитячого організму незамінними амінокислотами є також аргінін та гістидін.

За вмістом білка продукти поділяються: із значним вмістом (> 15%) - твердий сир (26%), м'який сир (18%), кролятина (21%), птиця (18-21%), яловичина (19-20%), квасоля (22%); великим вмістом (10-15%) - свинина (15%), ковбаси (10-12%), яйця (13%); помірним вмістом (5-10%) - хлібобулочні вироби (8%), крупи (7- 10%). Треба пам'ятати, що 4,184 кДж, одержані за рахунок тваринних білків, у 15-20 разів дорожче ніж 4,184 кДж, що одержані за рахунок вуглеводів. Але малозабезпечені верстви населення використовують у харчовому раціоні переважно вуглеводні продукти. Тому існує «білкова» проблема - забезпечення населення з низьким рівнем доходів достатньою кількістю білка, який мав би припустиму біологічну цінність та доступну вартість. Новими білковими речовинами вважають, наприклад білки, які отримують із мікроорганізмів. У поживному середовищі зі вмістом вуглеводів як джерелом енергії та з неорганічним нітратом, як постачальником азоту, мікроорганізми розмножуються у ферментаційній діжці. При цьому виробляється багата білком біомаса. За іншими способами виготовлення як джерело енергії використовують нафту (дріжджі та бактерії) або світло (водорості з фотосинтезом). Проте до цього часу не вдалось із отриманої біомаси виготовити прийняті кінцеві продукти. Інші шляхи ведуть до того, щоб із уже існуючого тваринного сировинного матеріалу виділити білок. Так, із виду раків Euphausia superba (криль) виділяють м’ясо. Крильова маса містить 12-17% протеїну-сирцю. Її можна використовувати для паст, як наповнювач ковбаси або для супів. Сурімі – це виготовлена із морської риби біла протеїнова маса - основа без смаку та запаху. Її потім переробляють із доданням смакових речовин.



Харчові алергії. Негативну роль відіграють в житті людини харчові алергії, які пов’язані з не перенесенням організмом певних видів білкової їжі. Термін «алергія» походить від гр.. слів «алос» - інший та «ергон»- дія. Інша дія. При нормальному травленні білки розщеплюються в шлунково-кишковому тракті до амінокислот, які не є алергенами та не викликають відповідної імунної захисної реакції. Якщо в кров’яне русло потрапить без попереднього розкладу через епітелій кишечнику незначна кількість білків, то в організмі підтримується ніби тренінг імунної системи для захисту від чужорідних компонентів. Під час значного надходження в кров’яне русло алергенів виникає гостра реакція, яка проявляється у виді свербежу, шкіряній висипці та кишково-шлункових розладах. Попередити алергію у малюків грудне молоко, найбільш ефективний шлях виключення алергену із дієти.

  1. Перетворення білків у технологічному потоці.

Під час теплової обробки білки зсідаються. Початкова ста дія зсідання білків (денатурація) починається з нагрівання продукту до 40 °С. При цьому білки втрачають нативні (природні) властивості. При нагріванні продукті понад 70 °С відбувається коагуляція білків. Вони втрачають властивість розчинятися й утримувати воду (набухати), в зв'язку з чим маса риби і м'яса після теплової обробки зменшується.

Білки, які містяться в продуктах у вигляді розчинів, зсідаються пластівцями. Це явище спостерігається при варінні бульйонів з м'яса, риби. У воду переходить частина білка, який збирається на поверхні бульйону, утворюючи піну.

Білки, які містяться в продуктах у вигляді драглеподібної маси, при нагріванні ущільнюються, виділяючи частину води (білки м'яса, риби), винятком є білки яєць, які при зсіданні не виділяють води. Чим вища температура продукту при тепловій обробці, тим більше ущільнюються білки, тим більше води вони виділяють. Внаслідок цього знижується засвоюваність їх організмом людини. Тому продукти, в яких є білки, не слід переварювати.

При нагріванні білки, жири, вуглеводи, вітаміни, мінеральні, смакові й ароматичні речовини, що містяться в продуктах, зазнають фізико-хімічних змін, як впливають на харчову цінність, а також на засвоюваність, смак, запах і зовнішній вигляд готової продукції.


Cодержание белка в продуктах


Название продуктов

Белков в граммах

Изолят соевого белка (например, SUPRO 760R)

90

Изделия из текстурированного соевого белка

40-50

Соевое молоко

40

Соя

34,9

Чечевица

24

Фасоль

21

Горох

20,5

Крупа:
    манная
    рис
    греча
    пшено
    "Геркулес"

11,3
7


12,6
11,5
11

Орехи:
    фундук
    миндаль

16,1
18,6



Хлеб:
    пшеничный
    ржаной

7-8
4,5-6,5



Макаронные изделия

10

Грибы:
    свежие
    сушёные

0,9-3,3
до 27,5



Картофель

2

Капуста

1,8

Морковь

1,3

Свёкла

1,7

Яблоки, груши

0,4

Ягоды

0,5-1,0

Горошек зелёный

5

Перец сладкий

1,3

Тыква, кабачки

0,6-1,0

Огурцы

0,7

Лук репчатый

1,5

Молоко и кисло-молочные продукты

2,5-3,0

Творог

14-18

Сыры (твёрдые)

23-27

Брынза

17,5-20,0

Яйца

12,5

Яичный порошок

45,0

Говядина

19,5

Свинина

15

Баранина

18,5

Печень

17,5

Куры

19,5

Утки

16

Варёные колбасы

11,5

Копчёные колбасы

27

Рыба, кальмар

16





3. Білки харчової сировини.

В умовах підвищеного радіаційного впливу величезне значення має оптимальне забезпечення людини повноцінними білками – джерелами незамінних амінокислот. Останні регулюють протиінтоксикаційну функцію печінки, беруть участь у кровотворенні, підвищують імунітет, сприяють повноцінному засвоєнню вітамінів та інших речовин.

Білки є носіями сульфгідрильних груп – ефективних інактиваторів (конкурентів), які легше окиснюються активними радикалами, ніж біологічними молекулами. Джерелами повноцінною білка є яловичина, свинина, м’ясо кролика, птахів, яйця, риба, молоко і молочні продукти. Важливе значення мають рослинні білки, велику кількість яких містять квасоля, горох, соя, зелений горошок, гречана і вівсяна крупи, хлібопродукти з борошна грубої помелу. Питома вага білків рослинною походження повинна становити 60 % для дітей і підлітків і 50 % – для дорослого населення від загальної їхньої кількості в раціоні.

До основних білкових продуктів можна віднести м'ясо, молоко, яйця. Вміст білка у м’ясі коливається у межах 14-20%. Але в різних органах та тканинах тваринного організму склад білка різний. Тому білок тваринних продуктів розглядається як суміш фракцій. Основою тканини м’яса є волокно, яке складається з міофібрил, між якими знаходиться рідина – саркоплазма. Волокна зв’язані між собою трубочками і мембранами, які утворюють сполучну тканину.

До складу міофібрил входять такі білки, як міозин, актин, тропоміозин; сполучна тканина містить колаген, ретикулін, еластин.; у саркоплазмі знаходяться альбуміни, глобуліни (належать до повноцінних білків), міоген.

Загальний вміст білка в коров’ячому молоці коливається у межах 3-4%. Розрізняють дві групи білків: казеїн (у вигляді складного комплексу із солями кальцію і фосфорної кислоти) і сироватки білки (лактоальбуміни, лактоглобуліни імуноглобуліни). Білки молока повноцінні.



Білок яєць з точки зору амінокислотного складу збалансований краще ніж будь-який інший білок.

Більшість рослинних білків містить недостатню кількість незамінних амінокислот (однієї або декількох) .Так, наприклад, білки хлібних культур, а відповідно, і одержані з них продукти, неповноцінні по лізину, метіоніну, треоніну. У білкрві картоплі, ряду бобових не вистачає метіоніну і цістіну (60-70% оптимальної кількості). У той же час необхідно пам'ятати, що деякі амінокислоти при тепловій обробці, тривалому зберіганні продуктів можуть утворити не засвоєні організмом сполуки, і ставати «недоступними». Це знижує цінність білка



Глютен - поняття, що об'єднуюче групу білків, виявлених в насінні злакових рослин, особливо пшениці, іржи, вівса і ячменю. У деяких людей може бути алергічна реакція глютену, що вимагає дотримання дієти з повним виключенням всіх продуктів, що містять глютен.

За амінокислотним складом білки зерна переважно повноцінні, оскільки до складу їх входять усі незамінні амінокислоти, в тому числі найважливіші з них — триптофан, метіонін і лізин. У зерні пшениці найбільш цінними білками є гліадин і глютелін, які здатні утворювати клейковину, що має велике значення при виготовленні хлібобулочних і макаронних виробів. Найбільше клейковини міститься в периферійних шарах ендосперму. Клейковина є також у зерні жита і ячменю, але іншої природи і гіршої якості



Характерною рисою і перевагою сої є високий вміст білка, добре збалансованого за амінокислотним складом, а також підвищений вміст олії з великою часткою незамінних поліненасичених жирних кислот в співвідношенні, що відповідає потребам людського організму. У насінні сої міститься багато життєво важливих, біологічно активних компонентів – фосфоліпідів, токоферолів, вітамінів групи В та мінеральних елементів. У насінні сої міститься до 50% білка, тоді як в кукурудзі 9-12%, пшениці – 10-14, соняшнику – 16-20, – горосі 22-28%. Порівняно з іншими культурами вміст і співвідношення незамінних амінокислот у соєвому білку найближчі до ідеального білка (зразка ФАО). Соя, як сільськогосподарська культура, відзначається специфічністю живлення. Вона споживає більше поживних речовин на формування урожаю, ніж інші зернові й зернобобові культури; нерівномірно поглинає елементи живлення залежно від фази зростання і розвитку рослин. Соя також має здатність, як кожна бобова культура, асимілювати азот з повітря завдяки симбіозу з бульбочковими.

Горох саме багате джерело білка - серед овочевих культур. Білки гороху подібні з білками м'яса, тому що містять ряд незамінних амінокислот (цистин, лізин, триптофан, метіонін).

Функції білків:


  • постачання незамінних амінокислот, необхідних для синтезу білків тканин, ферментів, гормонів, гемоглобіну та ін.;

  • забезпечення структури та каталітичних функцій ферментів, які беруть участь у перетравлюванні їжі, згортанні крові, утворенні енергії;

  • виконання в організмі механічної та структурної функцій;

  • участь у гуморальній регуляції найважливіших процесів в організмі за рахунок гормонально-активних поліпептидів;

  • транспорт кисню, стероїдних гормонів та металів;

  • забезпечення постійної реакції середовища плазми, цереброспінальної рідини та кишкових секретів (буферна роль);

  • забезпечення стійкості організму щодо інфекційних захворювань;

  • сприяння найповнішому прояву біологічних властивостей інших нутрієнтів їжі (у разі достатнього рівня білків у раціоні).

Література:

  1. Пищевая химия. Нечаєв А.П., Траубенберг С.Е., Кочеткова А.А. и др.. Под ред. А.П. Нечаєва. Издание 4-е, испр. и доп. – СПб.: ГИРД, 2007. – 640 с.

  2. Пищевая химия: Лабораторный практикум. Пособие для вузов / Нечаєв А.П., Траубенберг С.Е., Кочеткова А.А. и др.– СПб.: ГИРД, 2006. – 304 с.

  3. Дубиніна А.А., Малюк Л.П., Селютина Г.А та ін. Токсичні речовини у харчових продуктах та методи їх визначення: Підручник. – К.: ВД «Професіонал», 2007. – 384 с.

  4. Донченко Л.В., Надтыка В.Д. Безопасность пищевого сырья и продуктов питания. – М.: Пищевая пром-сть, 1999. – 352 с.

  5. Позняковский В.М. Гигиенические основы питания, безопасность и експертиза продовольственных товаров: Ученик. 2-е узд.и доп. – Новосибирск: Узд-во Новосиб.ун-та, 1999. – 448 с.

  6. Пасальський Б.К. Хімія харчових продуктів: Навчальний посібник. – К.: Київ. Держ.торг.-екон.ун-т, 2000. – 196 с.

  7. Азбука харчування. Раціональне харчування /За ред. А.І.Смолякової і І.О.Мартинюк. - Львів; Світ, 1991 - 200с

  8. Біохімія. Підручник для вузів / М.Є.Кучеренко та ін. – К.:Либідь. – 1995.– 464 с.

  9. Биосфера, питание, здоровье /Под ред. А.И.Смоляковой, И.О.Мартынюк) - Львов: Вища шк., 1982. - 132с.

  10. Боєчко Ф.Ф. Біологічна хімія. - Київ: Вища цгк., 1995.- 536с

  11. Даценко І.І., Габович Р.Д. Основи загальної і тропічної гігієни. – К.: Здоров’я, 1995. – 424 с.

  12. Бузник И.М. Энергетический обмен и питание. - М.: Медицина, 1990. - 155с.

  13. Губергриц А. Я., Линевский Ю.В. Лечебное питание. - Киев: Вища шк., 1985. 296с.

  14. Дуденко Н.В., Павлоцька Л.Ф. Фізіологія харчування. – Х.: НВФ “Студцентр”. 1999. – 392с.

  15. Мицык В.Е., Невольниченко А.Ф Рациональное питание и пищевые продукты. - Киев: Урожай, 1994. - 332с.

  16. Нормальна фізіологія / За ред. В.І. Філімонова.- К.: Здоров’я, 1994.- С.441-479.

  17. Павлоцкая Л.Ф., Дуденко Н.В., Эйдельман М.М. Физиология питания. – М.: Высш. шк., 1989. – 368 с.

  18. Смоляр В.И. Рациональное питание. - Киев: Наук. думка, 1991. - 355с.


База даних захищена авторським правом ©lecture.in.ua 2016
звернутися до адміністрації

    Головна сторінка