Хімія білків Формули білків



Скачати 97.85 Kb.
Дата конвертації24.11.2016
Розмір97.85 Kb.
Хімія білків”



Формули білків:
пеніцилін - С16Н18О4N2

молока - С1864Н3021О576N466S21

гемоглобін – С3032Н4876О872N780S6Fe4
Вміст білків:
В м’язах людини – 80%

В шкірі – 63%

В печінці – 57%

В мозок – 45%

В кістках – 28%

Елементарний склад білків


С – 50 – 54%

Н – 6,5 – 7,3%

О – 21,5 – 23,5%

N – 15 – 17%

S – 0,3 – 2,5%
P, J, Fe, Si, Cu і т.д. мікроелементи

Методи:


кріоскопічний

осмометричний

судиментації


ультрацентрифузі




Лекція 1.
Урок № 8.

Тема лекції: Хімія білків.

Мета лекції: дати основні поняття по хімії білків: як високомолекулярних речовин, синтез. Перетворення в організмі, функції білків.

Тип уроку: лекція

Обладнання: підручник з хімії та біології, Величко „Роздатковий матеріал з органічної хімії”, таблиця „Структура білків”, опорні сигнали.


План лекції:

  1. Загальна характеристика білків та їх класифікація.

  2. Елементарний склад білків.

  3. Властивості білків і будова амінокислот:

а) молекулярна маса білків;

б) розчинність білків;

в) амфотерність білків;

г) гідроліз білків;

д) денатурація білків;

е) кольорові реакції білків.

4. Хімічна будова білків. Їх структура:

а) первинна

б) вторинна

в) третинна

г) четвертинна

5. Висновки

Хід лекції


  1. Загальна характеристика білків та їх класифікація.

На сьогоднішньому уроці ми познайомимося з азотовмісними високомолекулярними сполуками природного походження – білками.

Із органічних речовин, що входять в склад живих організмів, найбільш важливе в біологічному відношенні і найбільш складні по хімічній структурі є якраз білки. З ними ми зустрічаємось всюди, там де має місце життя, та його прояви.

Термін „білки” виник вперше в зв'язку із знаходженням в тканинах тварин і рослин речовин, що подібні по деяких своїх властивостях з яєчним білком (при нагріванні вони розкладаються). Ці речовини Мульдер в 1838 р. назвав протеїнами (з грец. proteous - перший), тобто вони являються важливими складовими живої матерії, без якої неможливе життя. Тепер слово „білки” це збірне поняття для цілого класу речовин, які мають багато спільного в складі та властивостях, що присутні в кожній живій клітині і утворюють там основну масу протоплазми.

Класичне визначення ролі білків як основи живого дано сто років тому що „життя це форма існування білкових тіл”. Ця фраза стала крилатою, в ній підкреслюється вирішальне значення білків для життя.

Всі білки в залежності від будови діляться на прості і складні.





Протеїни – практично зустрічаються в усіх тваринних і рослинних клітинах, в більшості рідин організму (плазмі крові, сиворотці молока і т.д.).

Амбуліни менші по масі від глобулінів та розинні у воді, а глобуліни в нейтральних солях. Прості білки складаються тільки з амінокисллт.



Протеїди – складаються з білкової та небілкової групи.

а) нуклеопротеїди – небілкова частина відноситься до нуклеїнових кислот;

б) небілкова частина хромопротеїдів забарвлені сполуки;

в) фосфопротеїди – мають у складі залишки фосфорної кислоти;

г) ліпопротеїди – небілкова частина – жири;

д) глюкопротеїди – небілкова частина – вуглеводи.

З вище сказаного видно яку різноманітну роль відіграють білки в організмі.

Вони контролюють тисячі хімічних реакцій, на них тримається вся біоенергетика – живлення, дихання, м’язове скорочення, білкові гормони розкачують маятник наших емоцій, імунітет теж залежить від білків.


2. Елементарний склад білків.
При хімічному аналізі білків були визначені їх складові елементи.

Елементарний склад білків в процентах від молекулярної маси буде наступний:

С – 50 – 54%

Н – 6,5 – 7,3%

О – 21,5 – 23,5%

N – 15 – 17%

S – 0,3 – 2,5%

В склад білків входять також: P, J, Fe, Si і т.д.

Найбільш постійним в складі білка є азот.

При вивченні хімічної структури простого білка було встановлено, що основною його структурною одиницею – мономером – являються амінокислоти. Таким чином білки – це високомолекулярні, органічні, Nвмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.


3. Властивості білків і будова амінокислот.
а) Молекулярна маса білків – для визначення молекулярної маси існує ряд методів:

кріоскопічний

осмометричний

седиментації

Найбільш точним є метод седиментації який проводиться в ультрацентрифузі. Він заснований на різній швидкості осадження білків в залежності від молекулярної маси: з великою масою білки осідають при малій швидкості руху ротора центрифуги, а білки з малою масою - при високих швидкостях його руху.

Вивчення різних білків показало, що всі вони являються з високою молекулярною масою. Молекулярна маса їх виражається десятками, сотнями і тисячами, а в деяких білків і декілька мільйонів.

На ст. 143 в кн. „Загальна біологія” є порівняння відносних молекулярних мас:



спирт – 46

оцтова кислота – 60

бензол – 78

яйця (альбумін) – 36000

кров (гемоглобін) – 152000

м'язи (міозин) – 500000

Отже, білки – це молекули велетні, це макромолекули.

Відкрийте Л.П.Величко „Роздавальний матеріал з орг. хімії” ст. 70.

Характеристика деяких білків



Інсулін 6000 у підшлунковій залозі

Вірус тютюнової мозаїки 41000000 у хворих рослинах тютюну.

б) розчинність білків

Ми вже згадували класифікуючи білки, що одні з них альбуміни розчинні у воді, а глобуліни тільки в нейтральних солях. А є білки, що зовсім не розчиняються.

Розчинні білки утворюють колоїдні розчини.

в) амфотерність білків

Раз мономером білків є амінокислоти, то поясніть чому білки є амфотерні? (питання до класу).

Відповідь: В склад амінокислот входять дві функціональні групи

NH2 – аміногрупа – гр. основ. орг.

О

∕∕

-С – карбоксильна гр. – гр. орг. кислот.



\

ОН

Амінокислоти будуть себе проявляти як основи взаємодіючи з кислотами, і як кислоти взаємодіючи з основами.



Отже, амінокислоти це органічні амфотерні сполуки.

Амінокислоти можуть реагувати між собою:


Відкрийте кн. „Загальна біологія” на ст. 145 де записано 20 амінокислот , що входять до складу білків

Аланін

Лейцин

Аргінін

Лізин

Аспарагін

Метіонін

Аспарагінова кислота

Пролін

Валін

Серин

Гістидин

Тирозин

Гліцин

Треонін

Глутамін

Триптофан

Глютамін

Феніламін

Глютамінова кислота

Цистеїн

Ізолейцин



г) гідроліз білків

Для вивчення хімічного складу білків застосовують гідроліз – процес розщеплення білків на складові частини при участі води і нагрівання.

Гідроліз буває:

кислотний

лужний


ферментативний

для кислого гідролізу використовують концентровані розчини H2SO4 i HCl і нагрівання при 100-1100С.

Для лужного - використовують 2N розчини лугів.

Для ферментативного проходить з участю ферментів (біологічних каталізаторів) і при температурі 37-380С.

Кінцевими продуктами гідролізу простих білків являються тільки амінокислоти.

Відкрийте підручних з хімії на ст. 170 і зверніть увагу на будову деяких амінокислот.


Гліцин

Аланін


Цистеїн

Фенілаланіп

Загальна формула їх така

Радикал може містити відкриті ланцюги, цикли, різні функціональні групи.

д) денатурація білка

Під впливом різних фізичних і хімічних факторів – високої температури, ряду хімічних речовин, опромінення, механічної дії – слабкі водневі зв’язки що підтримують вторинну і третинну структури (але не первинну, рвуться і молекула розгортається).

Див. ст. 150 підручник „Загальної біології”.
В результаті денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів втрачає властиві йому функції. Явище денатурації процес оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний знову закрутитися в спіраль.

Цю властивість денатурації використовують в клініці, коли при отравленні важкими металами хворому дають пити молоко або сирі яйця, щоб метали денатуруючи білки цих продуктів адсорбувалися на їх поверхні і не діяли на слизові стінок кишечнику і не всмоктувалися в кров.

Процес повернення до своїх структури білка денатурованого наз. денатурацією ця здатність лежить в основі важливої властивості всього живого – подразливості.

е) кольорові реакції

Білки дають характерні кольорові реакції за якими можна розпізнати серед інших речовин. Наприклад, від азотної концентрованої кислоти з'являється жовте забарвлення.

Так звана біуретова реакція дає синьо-фіолетове забарвлення, коли до білка додати розчину NaOH + CuSO4.


4. Хімічна будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.
Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.

Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.

Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою.

Білки – це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.

В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.

Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.

Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот – наз. первинною структурою білка. Див. ст. 148 підручник з біології. На сьогоднішній час для ряду білків встановлена їх первинна структура наприклад для інсуліну – білка гормона підшлункової залози.

Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді -спіралі.

Дана спіралізація забезпечується водневими зв’язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.

Водневий зв’язок утворюється між двома сильно негативними атомами. Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з’єднаний водневими зв’язками дає нам – вторинну структуру білка (див. Величко Картка ХХ кольор.). Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. (див. Величко. Картка ХХ кольор.). Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами R-поліпептидного ланцюга.

Зближення - - може давати сольовий місток, карбоксильна з гідроксилом дає складно ефірний місток, атоми сірки дисульфідні (-S-S-) містки.

Третинна структура зумовлює специфічну біологічну активність білка. У живих організмах є ще складніші конфігурації білка типу четвертинного структури.
Питання семінару:


  1. Дати визначення білків.

  2. Чим відрізняються по елементарному складу білки від вуглеводів і жирів.

  3. Пояснити, чому білки називають молекулами велетнями.

  4. Як класифікуються білки їх відношення до розчинності.

  5. Пояснити амфотерні властивості білка.

  6. Як ви розумієте білок – поліпептид.

  7. Що таке гідроліз білка.

  8. Що таке денатурація білка.

  9. Що таке первинна структура білка?

  10. Що являють собою вторинна і третинна стр.?


5. Висновки.

На столах у вас картки по темі: „Білки”.



Давайте повторимо по картках, так званих опорних сигналах, про хімію білків.

Учні розповідають про властивості, структуру, класифікацію білків розшифровуючи записи в опорних сигналах.


База даних захищена авторським правом ©lecture.in.ua 2016
звернутися до адміністрації

    Головна сторінка